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2013-05-23 12:21
求翻译：Additional residues important for functionality were also conserved in both HSP90 proteins: E47 for ATP hydrolysis; D93 for ATP binding; G95, G132, G135, G137, and G183 for both geldanamycin and p23 binding; K112 for geldanamycin binding; R400 and Q404 for ATPase activity; F369 for interdomain interaction; and S263 for是什么意思？ 待解决
 悬赏分：1
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Additional residues important for functionality were also conserved in both HSP90 proteins: E47 for ATP hydrolysis; D93 for ATP binding; G95, G132, G135, G137, and G183 for both geldanamycin and p23 binding; K112 for geldanamycin binding; R400 and Q404 for ATPase activity; F369 for interdomain interaction; and S263 for
问题补充： |
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2013-05-23 12:21:38
对于功能的重要附加残基也是保守两种蛋白HSP90 ： E47的ATP水解;
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2013-05-23 12:23:18
其它残留物重要的功能也在这两个HSP90蛋白:E47ATP水解;d93ATP具有约束力;g95,g132,g135,g137和G183的两个geldanamycin和P23具有约束力;K112geldanamycin绑定的;R400和Q404的atpase活动;f369域间互动;和S263,以酪蛋白为主的phosphorylation激酶二。 s231参与phosphorylation,并不保存在HSP90AA也不对口单位的其他鱼类,并改为ASP.
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2013-05-23 12:24:58
另外的残滓重要为功能在两HSP90蛋白质也被保存了： E47为ATP加水分解; D93为ATP捆绑; G95、G132、G135、G137和G183为geldanamycin和p23捆绑; K112为geldanamycin捆绑; R400和Q404为腺苷三磷酸酶活动; F369为interdomain互作用; 并且S263为磷酸化由酪蛋白激酶II。 S231，介入在磷酸化，未被保存在HSP90AA亦不在其他鱼相对物，并且它被Asp替换。
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2013-05-23 12:26:38
正在翻译，请等待...
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2013-05-23 12:28:18
其他的残留物对功能重要也在 HSP90 蛋白质被保存：对 ATP 水解为的 E47 ；对于 ATP 的 D93 有约束力；对于两个都的 G95， G132， G135， G137， G183 geldanamycin 和 p23 有约束力；对于 geldanamycin 的 K112 有约束力；用于 ATPase 活动的 R400 和 Q404 ；用于互相域互动的 F369 ；以及对于由酪蛋白所作的 phosphorylation 的 S263 kinase II。S231，涉及 phosphorylation，没有在 HSP90AA 中被保存也没有在其他鱼对手中，它被角蝰替换。
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